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Claude Balny

Biophysicien et biochimiste, né le 20 mai 1940

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Le trait commun de la démarche qui a animé toute la vie scientifique de Claude Balny se situe autour de l'utilisation de conditions extrêmes pour mieux comprendre les phénomènes du vivant.

Cette démarche a débuté en 1964 par une approche spécifiquement physico-chimique sur des systèmes modèles. La photochimie (induction par la lumière de nouvelles formes moléculaires) était alors en plein développement et des méthodologies nouvelles se créaient. Pierre Douzou et Claude Hélène étaient persuadés de l’importance de l’analyse cinétique pour les mécanismes réactionnels.

En 1969, Claude Balny présente une thèse de photochimie moléculaire sur des photochromes spiropyranniques, tout en s'initiant à la biochimie. Utilisant la lumière intense (flash) pour induire des conversions chimiques, il réalise et exploite ainsi la 1ère "condition extrême". Ce travail, réalisé en collaboration avec des industriels (Saint-Gobain), va trouver des applications, en particulier, dans les verres à transmission variable qui s'obscurcissent au soleil (lunetterie).

Une étape complémentaire mettant également en jeu les états excités de la matière s'amorce, et Claude Balny s’intéresse aux problèmes de l'activation de l'oxygène en biologie, via ses formes réactives (singulet excité et radicalaire), second sujet de sa thèse. Ce sujet de recherche animera une grande partie de sa carrière.

A la fin des années 1960, collaborateur de Pierre Douzou, tous deux développent la cryo-enzymologie. Les basses températures sont donc la 2ème "condition extrême" explorée, à laquelle il faut associer une 3ème condition extrême représentée par l'utilisation de solvants organiques indispensables pour maintenir le milieu fluide jusqu'à -50 ou -100°C, sans dénaturer le matériel biologique. Ces acquis furent exploités en cryoconservation d'organes et, vers 1975, les fondements de la cryo-enzymologie étant suffisamment établis, Claude Balny va appliquer cette méthode au fractionnement (purification) des protéines.

La cryoenzymologie associée aux techniques de détections rapides a permis d'aborder la résolution temporelle de réactions multi-enzymatiques par le froid à des vitesses inaccessibles dans les conditions normales. Les premiers travaux ont porté sur l'étude des mécanismes d'hydroxylation par les cytochromes P450 hépatiques en1973. L'ensemble des résultats obtenus à l'époque a amené l’équipe à considérer que cet outil thermodynamique pouvait être associé à un autre, moins familier à la communauté des biochimistes, le paramètre de la pression, 4ème "condition extrême".

Disposant désormais d'un environnement technologique adapté, au début des années 1980, Claude Balny et ses collaborateurs ont exploité la cryo-baro-enzymologie, apportant une contribution nouvelle à la compréhension de l'acte catalytique et aux modifications de conformations des protéines. Ils ont étudié des protéines modèles, afin de jeter les bases de cette approche pionnière très novatrice.

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